酵素の特異性：種類とアクションの機能

単語「酵素」はラテン語のルーツを持っています。 翻訳には「パン種」を意味します。 英語では同じことを意味するギリシャ語から派生用語「酵素」を使用しました。 専門的なタンパク質と呼ばれる酵素。 彼らは、細胞内に形成され、生化学的プロセスの進行を加速する能力を持っています。 言い換えれば、彼らは、として機能 生物学的触媒。 酵素の特異性を表すさらに考えてみましょう。 также будут описаны в статье. 特異性の種類もの記事で説明します。

一般的特性

いくつかの酵素の触媒活性の発現は、非タンパク質の性質の化合物の数の存在によって引き起こされます。 これらは、補因子と呼ばれています。 金属イオン、及び無機物質の数、ならびに補酵素（有機化合物）：彼らは2つのグループに分けられます。

活動のメカニズム

その化学的性質により、酵素はタンパク質の一群です。 しかし、後者とは異なり、問題になっている要素は、活性部位が含まれています。 これは、アミノ酸残基の官能基のユニークなセットです。 彼らは厳密に起因する酵素の三次または四次構造にスペースを向いています。 触媒および基板リリースサイトの活性部位で。 ラスト - 酵素の特異性に起因しているものです。 基板は、タンパク質に作用する物質です。 先に、それらの相互作用は、「鍵と鍵穴」に行われると考えられていました。 つまり、活性部位が密接に基板と一致する必要があります。 現在、さまざまな仮説によって支配。 最初は完全一致が存在しないと考えられているが、それは物質との相互作用の過程で表示されます。 二 - 触媒 - サイトは、作用の特異性に影響を与えます。 換言すれば、加速反応の性質を定義します。

構造

全ての酵素は、1次元と2成分に分割されます。 前者は、単純なタンパク質の構造に類似した構造を有しています。 彼らは唯一のアミノ酸を含有します。 第二グループ - proteidは - タンパク質および非タンパク質部分を含みます。 アポ - 最後の最初の補酵素が機能します。 最後の酵素の基質特異性を決定します。 つまり、それは活性部位における基板部の機能を実行します。 補酵素は、それぞれ、触媒領域として機能します。 これは、作用の特異性を必要とします。 補酵素はビタミン、金属、及び他の低分子量化合物として作用することができるように。

触媒反応

物質相互作用する分子の衝突に起因する任意の化学反応が起こります。 システムの彼らの動きは、潜在的な自由エネルギーの存在によって決定されます。 化学反応は分子が遷移状態を取りする必要があります。 言い換えれば、彼らは、エネルギー障壁を通過させるための十分な力を持っている必要があります。 これは全ての分子の反応性を付与するためにエネルギーの最小量を表します。 、エネルギー障壁を削減することができ含めた全ての触媒、酵素。 これは、反応の加速発展に貢献しています。

酵素の特異性を見えるものには？

この能力は、特定の反応の促進に反映されます。 酵素は、同一基板に影響を与えることができます。 しかし、それらのそれぞれは、特定の反応を促進します。 酵素の反応特異性は、ピルビン酸デヒドロゲナーゼ複合体に見ることができます。 それはPVCに影響を与える、タンパク質が含まれています。 メインは以下のとおりです。ピルビン酸デヒドロゲナーゼ、ピルビン酸デカルボキシラーゼ、アセチル。 反応自体は、STCの酸化的脱炭酸反応と呼ばれます。 生成物は、酢酸アクティブとして作用します。

分類

特定の酵素の次の種類：

1. 立体化学。 これは、基板の可能な立体異性体の1に影響を与える物質の能力で表現されます。 例えば、それはfumaratgidrotazaフマル酸に作用することができます。 マレイン酸 - しかし、それはシス異性体には影響を与えません。
2. 絶対。 этого типа выражается в способности вещества влиять только на конкретный субстрат. この種の酵素の特異性は 、特定の基板に影響を与える物質の能力で表現されます。 その上、アルギニンと - 例えば、スクラーゼは、ショ糖、アルギナーゼと反応します。
3. 相対。 в этом случае выражена в способности вещества влиять на группу субстратов, имеющих связь одинакового типа. この場合の酵素の特異性は、同じタイプの結合を有する基材のグループに影響を与える物質の能力で表現されます。 例えば、アルファ - アミラーゼは、グリコーゲンとデンプンと反応します。 彼らは、接続配糖体の種類があります。 トリプシン、ペプシンは、キモトリプシンは、多くのタンパク質、ペプチドグループに影響を与えます。

温度

в определенных условиях. 酵素は特定の条件で特定されています 。 最高が+ 35 ... + 45度の温度を取るようにそれらのほとんどのために。 低金利の面で物質を配置する場合は、その活性が低下します。 この条件は、可逆的不活性化と呼ばれています。 その温度が上昇すると能力が回復しました。 なお、tは上記の値はまた、不活性化を生じるである条件下に置かれたときと言われています。 しかし、この場合には、温度を下げることによって復元されるように、不可逆的であろう。 これは、分子の変性によるものです。

pHの効果

分子の電荷の酸性度が異なります。 したがって、pHは、酵素の活性部位の活性および特異性に影響を与えます。 各物質Aのための最適の酸性度指数。 しかし、ほとんどの場合、それは4-7です。 例えば、唾液最適酸度のα-アミラーゼのため6.8です。 一方、例外がいくつかあります。 最適な酸味のペプシン、例えば、1.5〜2.0、キモトリプシンおよびトリプシン - 8-9。

濃度

複数の酵素は、より高い存在する 反応速度。 同様の結論は、基質濃度に対して描くことができます。 しかし、理論的に対象コンテンツを飽和各物質について決定されました。 それはすべてのアクティブなサイトは、既存の基板によって占有されているとき。 будет максимальной, вне зависимости от последующего добавления мишеней. したがって、酵素の特異性にかかわらず標的のその後の添加の、最大です。

物質・レギュレータ

彼らは、インヒビターおよびアクチベーターに分けることができます。 これらのカテゴリの両方は、非特異的および具体的に分かれています。 後者のタイプのために（リパーゼpodzheluzhochnoyグランド用）avtivatoram zhelchnokislye塩、塩素イオン（α-アミラーゼ）、（ペプシン用）塩酸が挙げられます。 末端ペプチドのプロ酵素 - 非特異的活性化剤は、キナーゼおよびホスファターゼ、および特異的な阻害剤に影響マグネシウムイオンです。 後者は、物質の不活性型です。 これらは、末端ペプチドの切断によって活性化されています。 彼らは、個々のプロ酵素の特定のタイプに対応します。 例えば、トリプシノーゲンの形態で製造トリプシンの不活性型インチ その活性中心は、特異的阻害剤である末端ヘキサペプチドを、閉じられています。 活性化プロセスは、その切断です。 この結果として、トリプシンの活性部位は、それがオープンとなりました。 非特異的阻害剤は、重金属の塩です。 例えば、 硫酸銅。 彼らは、化合物の変性を引き起こします。

阻害

これは、競争力をすることができます。 この現象は、阻害剤と基板との間の構造的類似性の発生において発現されます。 彼らは、アクティブなサイトへのリンクのための闘争に従事します。 阻害剤の量は、基板よりも高い場合kopleksferment阻害剤が形成されています。 対象物質の比率の変更を追加する場合。 その結果、阻害剤が置き換えられます。 例えば、コハク酸は基質として脱水素酵素作用をコハク酸にします。 阻害剤は、オキサロ酢酸またはマロン酸です。 競争力のある製品は、反応に影響を与えると考えられています。 多くの場合、彼らは、基材に似ています。 例えば、グルコース-6-リン酸生成物はグルコースです。 基板は、同じグルコース-6-リン酸です。 非競合阻害は、物質間の構造類似性を意図するものではありません。 阻害剤と基板を同時に酵素と結合することができます。 このように、新たな化合物の形成があります。 彼らはkompleksferment-基質阻害剤です。 活性中心の相互作用の間にブロックされています。 これは、活性部位の触媒部位の阻害剤との結合によるものです。 例は、シトクロム酸化酵素です。 この酵素の基質酸素として機能します。 チトクロームオキシダーゼ阻害剤は、シアン化水素酸の塩です。

アロステリック調節

いくつかの場合において、酵素の特異性を決定する活性中心を除いて、別のリンクがあります。 コンポーネントは、アロステリックそれとして作用します。 同じ名前がそれに関連付けられている場合、酵素の活性化剤は、有効性を増加させます。 アロステリック阻害剤に応答して中央に入射した場合、活性物質は、それぞれ、減少します。 例えば、アデニル酸シクラーゼおよびグアニル酸シクラーゼは、アロステリック調節型の酵素を意味します。