アラニンアミノトランスフェラーゼが増加 - 臓器における炎症性および変性過程の兆候を

アンモニウム中間体を形成せずにαアミノ酸 - アクセプターへのγアミノ酸供与体とNH 2基から移行によるアミノトランスフェラーゼ。 有名なロシアの科学者やKritsman Braunsteinで開かれたプロセス - ：それは、転移（ケト酸へのアミノ基の可逆転送転移）です。

転移中のアミノ酸（アスパラギン酸、グルタミン酸およびアラニン）トリカルボン酸サイクルの構成要素である、対応するαケト酸に変換されます。 クレブスサイクルにおけるそれらの酸化の間に、彼らはエネルギーの源です。

転移は、提供する上で不可欠である 尿素サイクル アスパラギン酸を。

転移反応を露出させることができるという事実と芳香族アミノ酸にもかかわらず：フェニルアラニン、チロシンおよびトリプトファン - 医学の実用化は、アスパラギン酸およびアラニンアミノトランスフェラーゼの活性の定義を発見しました。 これらの酵素は広く人体の組織に分布しています。

アラニンアミノトランスフェラーゼは、赤血球が増加し、その濃度は、中に比べて6倍高い 血清。 酵素の最高濃度は、肝臓組織に固定されています。

アラニンアミノトランスフェラーゼノルムは、人間の体の組織のために同じではありません。 44、骨格筋 - - 4,8、腎臓 - 19、脾臓 - 1.2、0.7、および肺例えば心臓組織中の酵素活性は、7.1（E×10 -3 g組織ホモジネート）、肝臓であります血清 - 0.016。 エンドポイント（比色、従来使用して、温度制御されたキュベット測光装置を備えていない）と運動（分光光度計）：血清中のアミノトランスフェラーゼ活性を決意するための既存の方法は、2つのグループに分けられます。

B6は、食品の様々な一般的なビタミンです。 しかしながら、調理プロセス中に（熱obrobka）ビタミンが破壊されていることを忘れてはなりません。 ピリドキシンは、ほとんどの酵素における補因子です。 血液中の濃度pirodoksin -5-リン酸は加齢とともに減少します。 したがって、この酵素の活性は、アラニンアミノトランスフェラーゼである、それらの高齢者46から63年以上64年（約30％）よりも古い人に減少しました。 血清アラニンアミノトランスフェラーゼ原因でビタミンB6の濃度。

判断するには、肝臓の機能状態は、多くの場合、患者の血液中のアミノトランスフェラーゼレベルをテストしています。 これは主に、それらの活性の変化は、他の検査値よりもはるかに速く起こるという事実によるものです。 それらの膜透過性の細胞破壊または崩壊 - 血中の肝臓酵素の除去（出口）は、細胞溶解の指標です。 排泄の場所を確立するために重要な酵素の活性の変化を分析する場合。 あなたは、血液細胞と健康な体、細胞内局在および代謝に彼らの活動を知っておく必要があります。 酵素濃度 - 特に肝細胞において、増加アラニンは、それ故、それらのわずかな損傷は、血液中の酵素活性の増加を引き起こします。 酵素の活性は、所与の疾患診断 肝臓（肝炎、の 脂肪症）。

アラニンアミノトランスフェラーゼは、肝臓の壊死、だけでなく、実質肝炎を増加させました。 酵素の低濃度は、慢性肝炎およびジストロフィーに登録されています。 血清中のアミノトランスフェラーゼ活性の増加は、3-8日病気の主な臨床徴候の発症前に開始し、病理学的プロセスの開発の初期の頃に最大に達したことを指摘しておかなければ。

したがって、アラニンアミノトランスフェラーゼが増加： 肝臓の肝硬変黄疸、肝臓がん、心筋梗塞、右心不全、低酸素症、ショック、筋炎、心筋炎、脂肪症、パンクレアチン、慢性アルコール中毒を。