酵素の作用機序

酵素（酵素） -高分子量 の有機化合物が 生物において役割動作タンパク質性の、 生物学的触媒のを。

酵素の作用機序

酵素の触媒作用のメカニズムの解明には、根本的な問題の一つであり 、現在の問題 だけでなく、酵素学、しかし現代の生化学および分子生物学。

酵素は純粋利用可能になったとその性質を明らかにしたロング前に、酵素的プロセスのために重要で基質に対する酵素の結合を持っていると確信になってきました。 検索を試み 錯体化合物 、この複合体が不安定であるとして、それは非常に急速に分解し、成功に至らなかった長い時間のための基質と酵素のを。 分光法を使用することにより、カタラーゼ、ペルオキシダーゼ、アルコールデヒドロゲナーゼ、flavinzavisimyh酵素と酵素基質複合体を同定するために行きました。

方法 X線分析は、 酵素の作用の構造および触媒のメカニズムに関する重要な情報の多くを得ることができました。 この方法は、酵素のリゾチームおよびキモトリプシンとの接続基質アナログを確立するために使用されました。

酵素-基質複合体の存在のためのいくつかの直接的な証拠は、酵素の触媒サイクルのステージの一つは、基材に結合された場合に得ることができ、共有結合による。 例はキモトリプシンによって触媒のn-ニトロフェニルアセテートの加水分解反応です。 酵素キモトリプシンエーテルと混合した場合、反応性セリン残基の水酸基にアセチル化されています。 この段階は急速であるが、酢酸および自由キモトリプシンの形成とatsetilhimotripsina加水分解ははるかに遅いです。 従って容易、N-ニトロフェニルの存在下で検出され蓄積し、atsetilhimotripsin。

組成物中の酵素基質の存在下に不活性な形態で転送EU不安定な複合体による、例えば、強い還元作用を有する水素化ホウ素ナトリウムの酵素 - 基質複合体で処理することにより缶「キャッチ」。 安定した共有結合性誘導体の形でそのような複合体は、酵素アルドラーゼで検出されました。 また、基板は、リジンの分子ε-アミノ基と相互作用することがわかりました。

基質は酵素または活性領域の活性中心と呼ばれる特定の部分に酵素と反応します。

活性中心、又はコアの下に、基板（および補因子）に接続され、分子の酵素的性質の原因となる部分の酵素タンパク質分子を理解します。 活性部位は、酵素の特異性および触媒活性を決定して接近するために適合困難構造のある程度であると直接反応に関与する基質分子、またはその一部と相互作用しなければなりません。

いわゆるピン、または「アンカー」（または酵素活性部位の吸着） - 官能基の中で酵素の「触媒活性」部分に含まれ、形成部は、特異的な親和性を（酵素と基質の結合）を提供区別されます。

酵素の作用のメカニズムは、ミカエリス - メンテン式の理論を説明しています。 この理論によれば、プロセスは4つの段階で行われます。

酵素の作用機序：I期

基材（C）と酵素（E）との間の接続が生じ - 成分が共有結合、イオン、水及び他の結合によって相互接続されている、請求形成EU酵素 - 基質複合体を、。

酵素の作用機序：IІ段階

添付の酵素に露出された基板は、活性化され、EU触媒の各反応のために利用可能となります。

酵素の作用機序：IІI段階

EUは、触媒作用を犯しました。 この理論は、実験的研究によってサポートされています。

EU EU - - * - E + P. E + S：最後に、IVステージは製品の変換のシーケンスは反応として表示することができる酵素分子EおよびFの放出によって特徴付けられます

酵素作用の特異性

各酵素は、構造が類似している物質の特異的基質又は基に作用します。 活性部位のコンフィギュレーションと基板との類似性に起因する酵素活性の特異。 酵素 - 基質形成された複合体の相互作用の間。